definição e significado de fehérje | sensagent.com


   Publicitade E▼


 » 
alemão búlgaro chinês croata dinamarquês eslovaco esloveno espanhol estoniano farsi finlandês francês grego hebraico hindi holandês húngaro indonésio inglês islandês italiano japonês korean letão língua árabe lituano malgaxe norueguês polonês português romeno russo sérvio sueco tailandês tcheco turco vietnamês
alemão búlgaro chinês croata dinamarquês eslovaco esloveno espanhol estoniano farsi finlandês francês grego hebraico hindi holandês húngaro indonésio inglês islandês italiano japonês korean letão língua árabe lituano malgaxe norueguês polonês português romeno russo sérvio sueco tailandês tcheco turco vietnamês

Definição e significado de fehérje

Definição

definição - Wikipedia

   Publicidade ▼

Sinónimos

fehérje (n.)

albumin

Locuções

   Publicidade ▼

Dicionario analógico

Wikipedia

Fehérje

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából.

A fehérjék szerkezetének 4 szintje

A fehérjék aminosavak lineáris polimereiből felépülő szerves makromolekulák. A fehérjék aminosav sorrendjét a gének nukleotid szekvenciája kódolja a genetikai kódszótárnak megfelelően. A fehérjék kialakításában a 20 féle "proteinogén" amiosav vesz részt, melyek szomszédos amino és karboxil csoportjaik között kialakuló peptidkötés révén kapcsolódnak egymáshoz, így kialakítva a fehérjék elsődleges szerkezetét, amit aminosav szekvenciának is nevezünk. A funkcióképesség megszerzéséhez, vagy a megfelelő szabályozás érdekében gyakran találkozunk az aminosav oldalláncok utólagos (poszt-transzlációs) módosításával. Egyes polipeptidek kialakításában több ezer aminosav is részt vehet, míg azokat, melyek kevesebb (<30) aminosavból épülnek fel, és nincs határozott harmadlagos szerkezetük szokás peptideknek nevezni, bár a peptid-fehérje megkülönböztetést elég lazán kezeli a tudományos nomenklatúra.

A fehérjék fontos biológiai szerepét jellemzi, hogy minden sejtben lejátszódó folyamatban részt vesznek. Számos fehérje enzimaktivitást mutat, azaz valamilyen biokémiai folyamat katalizátoraként segítik elő a sejt életben maradását. Fehérjék rendelkezhetnek stabilizáló, szerkezeti funkcióval is: sejt alakjának kialakítása (aktin, mikrotubuláris sejtváz, intermedier filamentum), sejten belüli transzportfolyamatok lebonyolítása (dinei, kinezin, miozin) mozgatás (akto-miozin rendszer). Más fehérjék a sejt és környezete közötti információ áramlás megvalósítása révén teszik lehetővé, hogy a sejt érzékelni tudja, és reagálni tudjon a külvilág ingereire.

Habár már Berzelius 1838-ban a fehérjéknek a görög eredetű protein nevet adta (melynek jelentése: „elsődleges fontosságú”), valódi szerepük felfedezéségig 1926-ig várni kellett, mikor Summer bebizonyította, hogy az ureáz nevű enzim egy fehérje. Az első fehérje, melynek aminosav szekvenciáját megismerhettük az inzulin volt. Ezért az eredményéért Frederich Sanager 1953-ban kémiai Nobel-díjat kapott. Max F. Perutz-t és John C. Kendrew-t 1962-ben kémiai Nobel díjjal jutalmazták a mioglobin szerkezetének röntgen krisztallográfiás módszerrel történő megoldásáért, mely az első megismert atomi szintű fehérje térszerkezet volt. Mára az ismert fehérje szekvenciák száma, a genomikai programoknak köszönhetően a milliós méretet is meghaladta,[1] míg az ismert térszerkezetek száma megközelíti az ötvenezret.[2]

Tartalomjegyzék

Fehérjék biokémiája dióhéjban

A természetes fehérjék 20 különféle L-α-aminosavból felépülő lineáris polimerek. Ezen „proteinogén” aminosavak számos tulajdonságban megegyeznek: rendelkeznek egy α-szénatommal, melyhez aminocsoport és karboxil csoport kapcsolódik, valamint egy hidrogén atom. Csak a prolin képez ez alól kivételt: amino csoportjának visszakapcsolódásával egy rendhagyó gyűrűs szerkezet alakul ki. A többi aminosav tetraéderes α-szénatomjának negyedik liganduma más és más, így különböző tulajdonságokkal tudnak a fehérje szerkezetének, funkciójának kialakításához hozzájárulni. Vannak savas (Glu, Asp), bázisos (Arg, Lys), apoláris (Phe, Tyr, Trp, Met, Ile, Leu, Val, Ala), poláris (Ser, Thr, Cys, His, Asn, Gln) oldalláncú aminosavak, illetve a glicin az egyetlen akirális aminosav, melynek oldallánca csupán egy hidrogén. Az aminosavak összekapcsolódása vízkilépéses reakció, ami egy transz, planáris jellegű peptidkötést hoz létre. A lehetséges rezonancia szerkezetek kettős kötés jelleget adnak a peptid síknak, ami a kötés mentén történő rotációt gátolja. A kötést kialakító atomok sorából, a polimer kialakulása során jön létre az összefüggő peptid gerinc. Az oldalláncok a peptidgerincről "lelógva" egymással és a gerinccel kölcsönhatva alakítják ki a fehérjékre jellemző térszerkezet.

A fehérjék a sejten belüli szintézist követően, az oldalláncokon található változatos funkciós csoportokon keresztül, számos poszt-transzlációs módosításon átmehetnek. A leggyakoribb módosítás a foszforiláció, mely során a fehérjére specifikus kináz enzim foszfát csoportot helyez egy meghatározott Ser, Thr, Tyr ritkábban His oldalláncra. A glikoziláció szintén gyakori jelenség, ebben az esetben oligo/mono-szacharid láncok kapcsolódnak Asn, Ser, Thr, Trp láncokhoz.

Itt kell megjegyezni, hogy amid és amino csoportot tartalmazó aminosav oldalláncok között, transzglutamináz reakció eredményeként kialakulhatnak peptidkötést tartalmazó kereszthidak, mint például véralvadás vagy a tej megalvása során.

A fehérje térszekezetének szintjei

Elsődleges szerkezet

Az elsődleges vagy primer szerkezet a fehérje aminosavszekvenciája, tulajdonképpen a konstitúciója. Az aminosavakból felépülő fehérjék irányított polimerek a peptidkötés aszimmetrikus jellegének köszönhetően. A fehérjelánc szintézisekor a legutoljára beépült aminosav karboxilcsoportjához kapcsolódik a következő aminosav aminocsoportja és így tovább. Így megkülönböztetjük a fehérjelánc "elejét", a szabad aminocsoportot tartalmazó N-terminálist, valamint a "végét", a szabad karboxil csoportot tartalmazó C-terminálist. Mindezt a +H2(–HN–Cα–CO)n–O- képlettel lehet legtömörebben leírni.

Másodlagos szerkezet

A másodlagos vagy szekunder szerkezeten a peptidgerinc hidrogénkötések által stabilizált lokális (legalább négy aminosavra kiterjedő) rendezettségét értjük. Ezt a szerkezeti szintet a peptidsíkok egymáshoz képest történő elfordulásával jellemezhetjük, azaz a φ (fi; C–N–Cα–C), ψ (pszi; N–Cα–C–N) és az ω (ómega; Cα–C–N–Cα; szinte mindig ±180°) torziós szögekkel. E szerkezeti elemek legfőbb csoportjai a jobb- vagy balmenetes hélixek, a redők, a hurkok és a kanyarok; leggyakoribb az α-hélix, az antiparallel β-redő és a β-kanyar.

Harmadlagos szerkezet

A harmadlagos vagy tercier szerkezet egy polipeptidlánc teljes térbeli konformációja. Ezt a konformációt mindenekelőtt a hidrofób kölcsönhatások stabilizálják. Egy peptidlánc tartalmazhat egyetlen vagy többféle másodlagos szerkezeti elemet, melyek rendezetlen szakaszokkal váltakoznak, de ismertek olyan fehérjék is, melyekből teljesen hiányoznak a rendezett szerkezetek, ezeket natívan rendezetlen fehérjéknek nevezzük.

Negyedleges szerkezet

Bizonyos fehérjéket több peptidlánc alkot, melyeket ez esetben alegységekenek nevezünk. A peptidláncok lehetnek azonosak vagy eltérőek, számuk általában nem haladja meg a nyolcat, de ismertek fontos kivételek: pl. egyes vírusok kapszidja hatvan polipeptidből áll.

Csoportosításuk

Összetételük szerint

  • egyszerű fehérjék: Csak aminosavak építik fel őket, hidrolízisükkor csak aminosavak keletkeznek.
  • összetett fehérjék: Hidrolizátumuk egyéb alkotórészt is tartlmaz. Lehetnek
    • Metalloproteinek: Fémionokat tartalmaznak, például az alkohol-dehidrogenáz Zn2+-t, a citochrom oxidáz Cu2+-t.
    • Foszfoproteinek, például kazein
    • Hem-proteinek, például hemoglobin, mioglobin, citochrom-c, vas-protoporfirin részt tartalmaz.
    • Glikoproteinek: Szénhidrát-részt tartalmaznak, pl \gamma-globulin.
    • Lipoproteinek, például \beta_1-lipoprotein
    • Flavoproteionek: Flavinnukleotid részt tartalmaz például a szukcinát dehidrogenáz
    • Nukleoproteinek: Nukleinsavakat tartalmaznak, például a dohánymozaik-vírus és a riboszómák RNS-t.

Funkciójuk szerint

A fehérjék sokféle funkciót töltenek be a szervezetben, ezek közül a fontosabbak:

  • Enzimek, például: tripszin, citochrom-c
  • Transzportfehérjék: Feladatuk a szervek közti szállító feladatok ellátása. Például: hemoglobin, hemocianin, szérumalbumin.
  • Védőfehérjék: Lehetővé teszik, hogy a szervezet fertőzéssel vagy sérüléssel szemben védekezzen. Például: ellenanyagok, fibrinogén, trombin.
  • Toxinok, például kígyómérgek.
  • Hormonok, például: inzulin, mellékvesekéreg-serkentő hormon (ACTH), növekedési hormon (STH).
  • Struktúrfehérjék: A mozgáshoz szilárd vázat biztosítanak, és a külső védelmet szolgálják. Például: kollagén,elsztin,retikulin
  • Motorfehérjék: a sejtszervecskék, vezikulumok sejten belüli mozgatása. Pl.: aktin, miozin, kinezin, dinein
  • Tartalékfehérjék: Az embrionális fejlődés korai szakaszában tartalékként szolgálnak. Például: ovalbumin, kazein.

Lásd még

Külső hivatkozások

  1. A SwssProt fehérje szekvencia adatbázisa [1].
  2. Az RCSB fehérje térszerkezet adatbázisa

 

todas as traduções do fehérje


Conteùdo de sensagent

  • definição
  • sinónimos
  • antónimos
  • enciclopédia

 

5914 visitantes em linha

calculado em 0,016s